Hoe Wordt De Binding Gevormd?
Inzicht in peptidebindingen. Wanneer twee aminozuren een covalente binding vormen, ontstaat er een peptidebinding.[1] De carboxylgroep van het ene aminozuur kan reageren met de tweede aminogroep van het andere aminozuur. Hierdoor ontstaat in essentie een peptidebinding. Tijdens dit proces kan een molecuul (amide) gevuld met water vrijkomen, en deze reactie staat bekend als een condensatiereactie. Dit creëert de peptidebinding (CO-NH-binding). Inzicht in peptidebindingen
Bindingen worden gevormd volgens de juiste oriëntatie van aminozuurketens. Dit gebeurt zodat de carbonzuurgroep van het aminozuur kan reageren met de aminegroep van een ander aminozuur. Hierdoor kan een dipeptide ontstaan, dat wordt beschouwd als het kleinste peptide bestaande uit twee aminozuren. Inzicht in peptidebindingen
Het is belangrijk op te merken dat nieuwe peptiden ook kunnen worden gevormd doordat aminozuren zich aaneensluiten in ketens. Om als peptide te worden beschouwd, moeten er 50 of minder aminozuren verbonden zijn.[2] Wetenschappers suggereren ook dat: “Wanneer peptideketens ontstaan door de verbinding van de primaire structuur van aminozuren, kunnen zij uitgroeien tot een oligopeptide wanneer er tussen de 10 en 20 aminozuren in de keten aanwezig zijn.” Om als polypeptide te worden beschouwd, moeten er ongeveer 50 tot 100 aminozuren verbonden zijn, en wanneer er meer dan 100 aminozuren verbonden zijn, wordt dit een eiwit genoemd. Inzicht in peptidebindingen
Een peptidebinding kan worden afgebroken door hydrolyse. Hydrolyse is het resultaat van een chemische afbraakreactie met water.[3] Deze reactie verloopt langzaam, en peptidebindingen, die kunnen voorkomen in peptiden, polypeptiden of eiwitten, kunnen gevoelig zijn voor afbraak wanneer zij in contact komen met metastabiele bindingen (water). Inzicht in peptidebindingen
Kijkend Naar De Structuur en Polariteit Van Peptidebindingen
Om de fysische eigenschappen van samengestelde bindingen te onderzoeken, voeren onderzoekers röntgendiffractieonderzoeken uit.[4] Met deze studies hebben onderzoekers gesuggereerd dat peptidebindingen zowel rigide als planair zijn.[5] De onderzoekers beschrijven “technieken voor het bepalen van de röntgenkristallografische structuren van peptiden: incorporatie van aminozuren die zware atomen bevatten voor kristallografische fasebepaling, commercieel beschikbare kits om peptiden te kristalliseren, moderne technieken voor het verzamelen van röntgendiffractiegegevens en gratis gebruiksvriendelijke software voor gegevensverwerking en het produceren van een kristallografische structuur.” Deze resultaten kunnen het gevolg zijn van de interactie van de amidegroep, waarvan wordt aangenomen dat deze het vrije elektronenpaar kan delokaliseren naar carbonylzuurstof. Dit kan voornamelijk invloed hebben op de structuur van de peptidebinding. De N–C-binding is korter dan de N–Cα-binding, terwijl de C=O-binding langer is dan de carbonylbinding. Er is geen cis-configuratie in het peptide, maar wel een trans-configuratie tussen de carbonylzuurstof en de amide-waterstof in het peptide. Een trans-configuratie kan de voorkeur hebben boven een cis-configuratie omdat een cis-configuratie mogelijk een sterische interactie veroorzaakt. Inzicht in peptidebindingen
Binnen de structuur van een peptidebinding kan vrije rotatie optreden. Vrije rotatie is het proces waarbij een enkele binding aanwezig is tussen een carbonylkoolstof en amide-stikstof. De stikstof kan echter een vrij elektronenpaar hebben, waardoor een resonantiestructuur kan worden gevormd waarbij een dubbele binding de koolstof en stikstof verbindt. De zuurstof kan in dit geval een negatieve lading hebben terwijl stikstof een positieve lading heeft, waardoor de rotatie van de peptidebinding kan worden geremd door de resonantiestructuur. Inzicht in peptidebindingen
Disclaimer
De genoemde producten zijn niet bedoeld voor menselijke of dierlijke consumptie. Research chemicaliën zijn uitsluitend bedoeld voor laboratoriumonderzoek en/of in-vitro testen. Iedere vorm van lichamelijke toediening is strikt verboden volgens de wet. Alle aankopen zijn uitsluitend beperkt tot erkende onderzoekers en/of gekwalificeerde professionals. Alle informatie gedeeld in dit artikel is uitsluitend bedoeld voor educatieve doeleinden. Inzicht in peptidebindingen
Referenties
Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 4e editie. New York: Garland Science; 2002. The Shape and Structure of Proteins. Beschikbaar via: NCBI Boekhoofdstuk
Forbes J, Krishnamurthy K. Biochemistry, Peptide. [Bijgewerkt 29 augustus 2022]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Beschikbaar via: StatPearls Peptide Biochemie
Bhimrao Muley, A., Bhalchandra Pandit, A., Satishchandra Singhal, R., & Govind Dalvi, S. (2021). Production of biologically active peptides by hydrolysis of whey protein isolates using hydrodynamic cavitation. Ultrasonics Sonochemistry, 71, 105385. DOI: Ultrasonics Sonochemistry Studie
Mikusinska-Planner, A., & Surma, M. (2000). X-ray diffraction study of human serum. Spectrochimica Acta Part A, 56A(9), 1835–1841. DOI: X-ray Diffraction Studie
Spencer, R. K., & Nowick, J. S. (2015). A Newcomer’s Guide to Peptide Crystallography. Israel Journal of Chemistry, 55(6-7), 698–710. DOI: Peptide Crystallography Gids
Dr. Usman
Dr. Usman (BSc, MBBS, MaRCP) voltooide zijn studie geneeskunde aan het Royal College of Physicians in Londen. Hij is een toegewijd onderzoeker met meer dan 30 publicaties in internationaal erkende peer-reviewed tijdschriften. Dr. Usman heeft gewerkt als onderzoeker en medisch consultant voor gerenommeerde farmaceutische bedrijven zoals Johnson & Johnson en Sanofi.