Receptor Grade IGF-1 LR3 Peptide

Receptor Grade IGF-1 LR3 peptide is een onderzoeksreagens dat wordt onderzocht in studies naar cellulaire groei, IGF-receptoren en IGF-bindende eiwitten. Het bevat een uitgebreide N-terminale structuur van 13 aminozuren en een vervanging van het glutaminezuur op residu 3. Daarnaast leidt de toevoeging van arginine in de oorspronkelijke sequentie van recombinant IGF-1 (rhIGF-1) uiteindelijk tot de vorming van een peptide van 83 aminozuren. Daarom wordt het IGF-1 Long R3 genoemd.[1,2] Het lijkt mogelijk een grotere invloed te hebben op cellulaire activiteiten dan rhIGF-1 vanwege een ogenschijnlijke significante verbetering van de biologische activiteit. Dit komt doordat het een sterkere affiniteit vertoont voor de IGF-receptor en een lagere affiniteit voor andere eiwitten die het mogelijk kunnen inactiveren. Bovendien verwijst de classificatie Receptor Grade naar de zuiverheid van het materiaal, die als hoger wordt beschouwd dan de standaard Media Grade IGF-1 LR3. Media Grade IGF-1 LR3 wordt routinematig onderzocht in celculturen en als onderzoeksreagens, tegen een economische kostprijs, voor studies waarbij biologische potentie niet cruciaal is. Receptor Grade IGF-1 LR3 wordt beschouwd als het voorkeursreagens om optimale resultaten te behalen bij dierstudies en celgebaseerde assays. Groei van zoogdiercellen in aanwezigheid van lage concentraties Long R3 IGF-1 lijkt te resulteren in een betere productiviteit dan standaardconcentraties insuline en/of standaard IGF-1.[1] Onderzoekers melden dat het peptide “equivalent of betere prestaties vertoonde met gebruik van twee recombinante CHO-cellijnen.” IGF-1 LR3 kan mogelijk beter in staat zijn om de type 1 IGF-receptor te induceren, wat mogelijk een verhoogd niveau van intracellulaire signalering, cellulaire proliferatie en remming van apoptose bevordert.

Specificaties

Moleculaire Formule: C400H625N111O115S9

Moleculair Gewicht: 9117.5 g/mol

Sequentie: MFPAMPLSSL FVNGPRTLCG AELVDALQFV CGDRGFYFNK PTGYGSSSRR APQTGIVDEC CFRSCDLRRL EMYCAPLKPA KSA

Receptor Grade IGF-1 LR3 Onderzoek

Receptor Grade IGF-1 LR3 en Biologische Activiteit

Het peptide lijkt een meer uitgesproken maar kortdurender effect te veroorzaken dan IGF-1 door een mogelijke resistentie tegen de associatie met inactiverende eiwitten zoals IGF-bindende eiwitten (IGFBP’s).[2] Insulineachtige Groeifactor Bindende Eiwitten (IGFBP’s) zijn een categorie eiwitten die mogelijk de beschikbaarheid van Insulineachtige Groeifactoren (IGF’s) in de bloedbaan reguleren, waardoor hun interacties met verschillende weefsels mogelijk worden beïnvloed. Het is denkbaar dat een afname van de bindingsaffiniteit van IGF-1 LR3 voor IGFBP’s de biologische beschikbaarheid kan beïnvloeden, waardoor mogelijk de werkingsduur afneemt. Bovendien kan deze verzwakte binding veranderen hoe IGF-1 LR3 zich in experimentele settings met doelweefsels verbindt. Deze veranderingen kunnen mogelijk de potentie van IGF-1 LR3 verhogen, hoewel de actieve duur mogelijk wordt verkort. Dit suggereert dat de interacties tussen IGF-1 LR3 en IGFBP’s de functionele uitkomsten van IGF-1 LR3 in specifieke experimentele contexten kunnen bepalen. Hierdoor kan IGF-1 LR3 krachtiger zijn maar een kortere werkingsduur hebben dan recombinant Insulineachtige Groeifactor 1 (rhIGF-1). Studies in murine modellen geven aan dat IGF-1 LR3 mogelijk sneller uit het plasma wordt geklaard en sneller in verschillende weefselmodellen wordt verdeeld in vergelijking met IGF-1.[3] Het onderzoek naar de weefseldistributiepatronen van IGF-1 LR3 suggereerde dat het zich mogelijk anders lokaliseert dan IGF-1. Opmerkelijk waren verhoogde niveaus van IGF-1 LR3 waargenomen in specifieke weefsels, waaronder de nieren, eierstokken en bijnieren in murine modellen.[1] Dit afwijkende lokalisatiepatroon impliceert dat organen die voornamelijk betrokken zijn bij metabole en reproductieve functies verschillende mogelijkheden kunnen hebben om IGF-1 LR3 op te nemen of vast te houden in vergelijking met IGF-1. Er wordt gespeculeerd dat deze waargenomen verschillen mogelijk te wijten zijn aan de verminderde neiging van IGF-1 LR3 om zich te binden aan IGF-bindende eiwitten (IGFBP’s). Deze verminderde binding kan de biologische beschikbaarheid en interacties met doelweefsels in experimentele modellen beïnvloeden. Er bestaat echter een hypothese dat een peptide met vergelijkbare modificaties, specifiek de R3-modificatie die wordt aangetroffen in IGF-1 LR3, mogelijk een groter anabool potentieel bezit dan regulier IGF-1 ondanks een kortere werkingsduur. Verder onderzoek is noodzakelijk om deze mechanismen en hun implicaties volledig te begrijpen.[4]

Receptor Grade IGF-1 LR3 en Interacties met Insulineachtige Groeifactorreceptoren

Natuurlijk geproduceerde IGF-1-hormonen interageren met ten minste twee celoppervlakreceptoren: de IGF-1-receptor (IGF-1R) en de insulinereceptor.[5] De onderzoekers merken ook op dat “IR en IGF1R fungeren als identieke portalen voor de regulatie van genexpressie, waarbij verschillen tussen de effecten van insuline en IGF-1 het gevolg zijn van modulatie van de amplitude van het signaal dat ontstaat door de specifieke ligand-receptorinteractie.” De IGF-1R wordt aangeduid als de “fysiologische” receptor vanwege de mogelijk hogere affiniteit (ongeveer 100 keer hoger) voor IGF-1 in vergelijking met de insulinereceptor. De associatie van IGF-1 en IGF-1R leidt ogenschijnlijk tot veranderingen in metabolisme, preventie van celdood (apoptose), bevordering van celgroei (hypertrofie), differentiatie en celdeling (hyperplasie), normale ontwikkeling en zelfs kwaadaardige groei. IGF-1R is onderzocht op betrokkenheid bij diverse soorten kanker, zoals prostaat-, borst- en longkanker.[6] IGF-1 lijkt ook insulinereceptoren te stimuleren en te activeren, waardoor de opname van glucose uit de bloedbaan door cellen wordt bevorderd. IGF-1 vertoont een drievoudige invloed op spiercellen.

Receptor Grade IGF-1 LR3 en Spiercellen

Voorlopig onderzoek met murine modellen suggereert dat IGF-1 LR3 mogelijk significante anabole (spieropbouwende) effecten heeft. Specifiek onderzocht een studie de impact ervan op zowel normale muizen als muizen die katabole (spierafbrekende) omstandigheden ervoeren, veroorzaakt door dexamethason, een synthetische steroïde.[7] De onderzoekers merkten op dat IGF-1 LR3 ongeveer 2,5 keer krachtiger leek dan regulier IGF-1 in het produceren van anabole effecten. Deze waargenomen effecten omvatten gewichtstoename, een toename van het gewicht van interne organen (viscerale organen) en mogelijk verbeterde efficiëntie bij het omzetten van voeding in lichaamsmassa. Deze bevindingen werden waargenomen wanneer de murine modellen continu werden blootgesteld aan IGF-1 LR3. Helaas bestaan er geen studies die het directe potentieel van IGF-1 LR3 op spiercellen onderzoeken. Gezien de overeenkomsten tussen de twee peptiden wordt verwacht dat IGF-1 LR3 vergelijkbare effecten op spiercellen heeft als IGF-1.

Op basis van onderzoek stellen studies dat IGF-1 mogelijk een toename van het aantal spiercellen bevordert, ook wel hyperplasie genoemd. Ten tweede lijkt IGF-1 invloed te hebben op de levensduur van satellietcellen van de skeletspieren.[8] Satellietcellen lijken voedingsondersteuning te bieden aan spiercellen, waardoor deze efficiënt kunnen functioneren. IGF-1 kan helpen spierweefsel op te bouwen door de levensduur van deze cellen te verbeteren. Ten slotte lijkt IGF-1 de differentiatie van myoblasten te bevorderen.[9] Met andere woorden, het kan de toewijding van stamcelnakomelingen van niet-specifieke pluripotente stamcellen naar specifiek spierweefsel stimuleren. Concluderend kan IGF-1 de spierontwikkeling verbeteren door de snelheid te verhogen waarmee generieke stamcellen worden omgezet in spiercellen.

Disclaimer: De genoemde producten zijn niet bedoeld voor menselijke of dierlijke consumptie. Research chemicaliën zijn uitsluitend bedoeld voor laboratoriumexperimenten en/of in-vitrotesten. Elke vorm van lichamelijke toediening is strikt verboden volgens de wet. Alle aankopen zijn beperkt tot erkende onderzoekers en/of gekwalificeerde professionals. Alle informatie gedeeld in dit artikel is uitsluitend bedoeld voor educatieve doeleinden.

Referenties

Thomas, James N., and Victor Fung. “Comparison of long R3 IGF-1 with insulin in the support of cell growth and recombinant protein expression in CHO cells.” Animal Cell Technology. Butterworth-Heinemann, 1994. 91-95.

Assefa, Biruhalem, et al. “Insulin-like growth factor (IGF) binding protein-2, independently of IGF-1, induces GLUT-4 translocation and glucose uptake in 3T3-L1 adipocytes.” Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2017 (2017).

Bastian SE, Walton PE, Wallace JC, Ballard FJ. Plasma clearance and tissue distribution of labelled insulin-like growth factor-I (IGF-I) and an analogue LR3IGF-I in pregnant rats. J Endocrinol. 1993 Aug;138(2):327-36. doi: 10.1677/joe.0.1380327. PMID: 7693845.

Elis S, Wu Y, Courtland HW, Cannata D, Sun H, Beth-On M, Liu C, Jasper H, Domené H, Karabatas L, Guida C, Basta-Pljakic J, Cardoso L, Rosen CJ, Frystyk J, Yakar S. Unbound (bioavailable) IGF1 enhances somatic growth. Dis Model Mech. 2011 Sep;4(5):649-58. doi: 10.1242/dmm.006775. Epub 2011 May 31. PMID: 21628395; PMCID: PMC3180229.

Boucher J, Tseng YH, Kahn CR. Insulin and insulin-like growth factor-1 receptors act as ligand-specific amplitude modulators of a common pathway regulating gene transcription. J Biol Chem. 2010 May 28;285(22):17235-45. doi: 10.1074/jbc.M110.118620. Epub 2010 Apr 1. PMID: 20360006; PMCID: PMC2878077.

Shanmugalingam T, Bosco C, Ridley AJ, Van Hemelrijck M. Is there a role for IGF-1 in the development of second primary cancers? Cancer Med. 2016 Nov;5(11):3353-3367. doi: 10.1002/cam4.871. Epub 2016 Oct 13. PMID: 27734632; PMCID: PMC5119990.

Tomas, F. M., Knowles, S. E., Owens, P. C., Chandler, C. S., Francis, G. L., Read, L. C., & Ballard, F. J. (1992). Insulin-like growth factor-I (IGF-I) and especially IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. The Biochemical journal, 282 ( Pt 1)(Pt 1), 91–97.

Yoshida T, Delafontaine P. Mechanisms of IGF-1-Mediated Regulation of Skeletal Muscle Hypertrophy and Atrophy. Cells. 2020 Aug 26;9(9):1970. doi: 10.3390/cells9091970. PMID: 32858949; PMCID: PMC7564605.

Aboalola D, Han VKM. Different Effects of Insulin-Like Growth Factor-1 and Insulin-Like Growth Factor-2 on Myogenic Differentiation of Human Mesenchymal Stem Cells. Stem Cells Int. 2017;2017:8286248. doi: 10.1155/2017/8286248. Epub 2017 Dec 14. PMID: 29387091; PMCID: PMC5745708.

Alle bestellingen worden dezelfde dag verzonden indien geplaatst vóór 12:00 PST.

Dit product is uitsluitend bedoeld voor onderzoeks-/laboratoriumgebruik. Gebruik en/of consumptie door mensen of dieren is strikt verboden volgens de wet. Alleen gekwalificeerde en erkende professionals mogen deze producten hanteren. Alle informatie gevonden op Biotech Peptiden is uitsluitend bedoeld voor educatieve doeleinden. Raadpleeg onze algemene voorwaarden voor meer details.

Dr. Usman

Dr. Usman (BSc, MBBS, MaRCP) voltooide zijn medische studies aan het Royal College of Physicians in Londen. Hij is een gepassioneerd onderzoeker met meer dan 30 publicaties in internationaal erkende peer-reviewed tijdschriften. Dr. Usman heeft gewerkt als onderzoeker en medisch consultant voor gerenommeerde farmaceutische bedrijven zoals Johnson & Johnson en Sanofi.